В составе белков присутствуют только L-изомеры аминокислот. Одни и те же аминокислоты присутствуют в различных по структуре и функциям белках. Классификация, химическое строение и важнейшие свойства 22 аминокислот, обычно встречающихся в белках, показаны в таблице.


Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом. 1)Некоторые свойства аминокислот, в частности высокая температура плавления, объясняется своеобразным их строением.

Химические свойства

В результате образуются N- ацильные производные a- аминокислот (символ «N» означает, что ацил связан с атомом азота). 5)a- Аминокислоты вступают друг с другом в реакцию поликонденсации, приводя к амидам кислот. При конденсации трех аминокислот образуется трипептид и т.д. Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

Как видно, функции белков в природе универсальны. Белки входят в состав мозга, внутренних органов, костей, кожи, волосяного покрова и т.д. Основным источником a- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают a- аминокислоты.

Эта реакция применяется для количественного определения азота аминокислот (амино-азота) в крови и других биологических жидкостях

При некоторых заболеваниях человека перечень незаменимых аминокислот расширяется. При этом в пептидах различают олигопептиды, содержащие в цепи не более 10 аминокислотных остатков, и полипептиды, содержащие до 100 аминокислотных остатков. Конструкция полипептидной цепи одинакова для всего многообразия пептидов и белков.

Для полипептидов и белков характерны четыре уровня пространственной организации, которые принято называть первичной, вторичной, третичной и четвертичной структурами. I. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВААМИНОКИСЛОТ, ВХОДЯЩИХВ СОСТАВ БЕЛКОВ. Белки — полимерные молекулы, в которых мономерами служат аминокислоты. Индивидуальность белковых молекул определяется порядком чередования аминокислот в белке. Аминокислоты можно рассматривать как буквы алфавита, при помощи которых, как в слове, записывается информация.

Количество аминокислот в составе пептидов может сильно варьировать

В отличие от 19 остальных ?-аминокислот, пролин — иминокислота, радикал которой связан как с ?-углеродным атомом, так и с аминогруппой, в результате чего молекула приобретает циклическую структуру. Чистые L- или D-стереоизомеры могут за длительный срок самопроизвольно и неферментатив-но превращаться в эквимолярную смесь L- и D-изомеров. Рацемизация каждой L-аминокислоты при данной температуре идёт с определённой скоростью.

Тривиальные названия часто происходят от названия источника, из которого они впервые были выделены, или от свойств данной аминокислоты. Радикалы таких аминокислот в воде стремятся друг к другу или к другим гидрофобным молекулам, в результате чего поверхность соприкосновения их с водой уменьшается. Дополнительную положительно заряженную группу в радикале имеют лизин и аргинин.

При нейтральных значениях рН все кислотные (способные отдавать Н+) и все основные (способные присоединять Н+) функциональные группы находятся в диссоциированном состоянии. Непосредственно в синтезе белков организма человека принимают участие только 20 перечисленных аминокислот.

Серусодержащие А. в своем обмене тесно связаны с окси-аминокислотами

Например, в молекуле коллагена (фибриллярного белка межклеточного матрикса) присутствуют гидроксипроизводные лизина и пролина — 5-гидроксилизин и 4-гидроксипролин. Наличие каких-либо функциональных групп в радикалах индивидуальных аминокислот определяет их способность вступать в специфичные для данных аминокислот реакции.

Эта реакция основана на том, что бесцветный нингидрин, реагируя с аминокислотой, конденсируется в виде димера через атом азота, отщепляемый от ?-аминогруппы аминокислоты. В результате образуется пигмент красно-фиолетового цвета. Одновременно происходит декарбоксилирование аминокислоты, что приводит к образованию СО2 и соответствующего альдегида. Так как интенсивность окраски пропорциональна количеству аминокислот в растворе, её используют для измерения концентрации ?-аминокислот.

Наличие ароматических аминокислот в растворе определяют ксантопротеиновой реакцией (реакция нитрования), а наличие гидроксильной группы в ароматическом кольце тирозина — с помощью реакции Миллона. Аминокислоты могут ковалентно связываться друг с другом с помощью пептидных связей. Пептидная связь образуется между а-карбоксильной группой одной аминокислоты и ?-аминогруппой другой, т.е. является амидной связью.

Потребность в пищевом белке может быть полностью покрыта за счет смеси аминокислот

Пептиды, содержащие до 10 аминокислот, называют олигопептиды Часто в названии таких молекул указывают количество входящих в состав олигопептида аминокислот: трипептид, пентапептид, окгапептид и т.д. Пептиды, содержащие более 10 аминокислот, называют «полипептиды», а полипептиды, состоящие из более чем 50 аминокислотных остатков, обычно называют белками. Однако эти названия условны, так как в литературе термин «белок» часто употребляют для обозначения полипептида, содержащего менее 50 аминокислотных остатков.

Аминокислотный остаток, имеющий свободную аминогруппу, называется N-концевым и пишется слева, а имеющий свободную ?-карбоксильную группу — С-концевым и пишется справа. Пептиды пишутся и читаются с N-конца. Пептиды различаются по аминокислотному составу, количеству и порядку соединения аминокислот. Сер-Гис-Про-Ала и Ала-Про-Гис-Сер — два разных пептида, несмотря на то, что они имеют одинаковые количественный и качественный составы аминокислот.

Мономеры аминокислот, входящих в состав белков, называют «аминокислотные остатки». Классификация аминокислот основана на составе и свойствах радикала В . Различают А. алифатические, ароматические и гетероциклические. Наибольшее биологическое значение имеют аминокислоты, входящие в состав белков. R — радикал аминокислот — в простейшем случае представлен атомом водорода (глицин), но может иметь и более сложное строение.

Еще фишки:

  • Сульфат меди(II)Сульфат меди(II) Чистый сульфат меди может быть получен по следующему рецепту. Для этого готовится водный, насыщенный при 20°С раствор сульфата меди (вода используются только […]
  • Николай Засеев-РуденкоНиколай Засеев-Руденко Ее последним гражданским мужем был украинский кинорежиссер Николай Засеев-Руденко. До 1991 года носил фамилию Засеев, после провозглашения независимости Украины принял […]
  • Картошка с тушенкой в мультиваркеКартошка с тушенкой в мультиварке Как приготовить тушеную картошку в мультиварке? Картошка тушеная с тушенкой является достаточно простым в приготовлении блюдом. Позвольте предложить довольно простой […]

Комментарии запрещены.

Навигация по записям